2015年10月13日，应中国科学院生物物理研究所大分子国家重点实验室朱冰研究员的邀请，美国芝加哥大学的赵英明教授在9501学术报告厅做了题为“Epigenetic and Metabolic Regulation by a Family of Short-chain Lysine Acylation Pathways”的学术报告。赵英明教授于1997年在洛克菲勒大学获得博士学位，目前是美国芝加哥大学Ben May癌症研究所的教授，其主要研究领域为蛋白质组学，蛋白质翻译后修饰和生物质谱学。

　　报告会上，赵英明教授首先介绍了实验室近几年发现的新的组蛋白修饰标记。在2011年的一篇Cell文章中，赵英明实验室利用高灵敏的蛋白质质谱技术，从细胞中筛选鉴定出了67种新的组蛋白修饰，将已知的组蛋白修饰的位点扩充了近70%。研究人员进一步通过结构及基因组定位分析，发现赖氨酸巴豆酰化（lysinecrotonylation）主要分布在活跃的染色质区域，是活跃转录基因的标记，并高度富集在减数分裂后的精细胞染色体上，标记减数分裂后活化表达的睾丸特异基因。这项工作被Cell杂志评选为当年的年度亮点文章之一。

　　在报告中，赵英明教授着重介绍了实验室近几年发现的新型赖氨酸酰基化修饰，包括丙酰化、丁酰化、丙二酰化、琥珀酰化、戊二酰化、二羟基异丁酰化和三羟基丁酰化等，这些修饰参与了基因的表观遗传调控和细胞代谢，并在一些先天性代谢缺陷病的发病与治疗中发挥重要作用。其中，赖氨酸二羟基异丁酰化（Kbhb）修饰在细胞中的含量与线粒体中乙酰辅酶A和酮体的代谢有密切关系。进一步研究发现Kbhb主要分布在基因组上活跃转录基因的启动子等调节区域，并在饥饿状态下，能进一步激活肝脏细胞中调控能量代谢的相关基因的表达。此外，赵英明教授介绍了去乙酰化酶Sirt5具有催化赖氨酸去琥珀酰化和去戊二酰化的活性，而非以往认为的赖氨酸去乙酰化活性。这一结果改变了学术界长期以来对赖氨酸去乙酰化酶催化功能的认识。

　　赵英明教授的报告内容丰富，思路清晰，引人入胜。现场气氛十分活跃，与会者纷纷就各自感兴趣的问题，与赵英明教授展开了深入的讨论和交流。整个会场学术气氛浓厚，最后，在热烈的掌声中，报告会结束。

赵英明教授做报告

朱冰研究员主持报告会

赵英明教授和朱冰研究员（从左至右）

报告会现场

（供稿：朱冰研究组）