7月19日下午，应中国科学院生物物理研究所张荣光研究员的邀请，国家蛋白质科学（上海）研究中心主任雷鸣博士来生物物理所进行学术交流活动。雷鸣博士同时还是美国密歇根大学医学院生物化学系教授，美国霍华德·休斯医学研究所青年科学家支持项目入选者。雷鸣博士在生物物理所与许瑞明、李国红等研究员做了深入交流，并在生物物理所9501会议室做了题为“Structural Studies of MLL Histone Methyltransferase Complexes”的精彩学术报告。报告由张荣光研究员主持，吸引了从事结构生物学研究的众多同学与老师。

　　雷鸣博士早期主要从事端粒相关的研究。众所周知，端粒与细胞凋亡之间有着密不可分的关联，可以说是细胞生命的计数器。雷鸣博士在报告的一开始首先简要回顾了他在端粒领域的研究成果，主要是对于shelterin复合物的结构与功能研究。Shelterin复合物是位于端粒区域的一个蛋白－核酸复合物，其中含有6种不同的蛋白质，主要作用是维持并保护端粒，抑制不当的DNA损伤修复发生在端粒区域。雷鸣博士的研究组解析了其中若干个蛋白组分的三维晶体结构，深入揭示了shelterin复合物的作用机制。

　　雷鸣博士在接下来的报告中主要介绍了他近年的研究方向，组蛋白甲基转移酶。雷鸣博士在这方面重点研究的蛋白质是mixed-lineage leukemia（MLL），一种与白血病紧密相关的蛋白质。MLL属于组蛋白H3K4甲基转移酶家族的SET家族。该蛋白在细胞内表达之后，会被切成N端和C端两部分，再重新组合成一个复合物，通过与多种蛋白的相互作用，行使甲基转移的调控作用。

　　雷鸣博士的研究组发现，MLL1和该家族其它成员有显著的差别，其功能更依赖于相关蛋白因子的存在。进一步的，雷鸣博士的研究组解析了MLL3的SET结构域－Ash2L的SPRY结构域－RbBP5的AA结构域的复合物结构、Menin-MLL1的复合物结构、以及Menin-LEDGF-MLL1肽段的复合物结构等包含MLL家族成员的蛋白质复合物结构。这一系列的结构生物学研究成果部分阐明了MLL蛋白在细胞内受调控的机制，为人类攻克白血病这个难关提供了新的诊疗思路。

　　在报告的最后，雷鸣博士简要地介绍了他目前担任主任的国家蛋白质科学（上海）研究中心的情况。作为上海地区未来最先进、最全面的蛋白质研究机构，该中心将能够带动上海地区的蛋白质研究水平，与生物物理所互通有无，互为补充。

　　最后，到场师生向雷鸣博士提出了很多问题，有关于学术的，也有关于科研事业的，气氛非常热烈。

　　本周末，雷鸣博士还将参加生物物理所生物大分子国家重点实验室的夏季PI会议，与生物物理所研究人员进行更进一步的深入交流。

雷鸣博士	会场
雷鸣博士报告	合影

（供稿：张荣光研究组）

（摄影：王强）