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2012年综合新闻

国家蛋白质科学(上海)研究中心主任雷鸣博士访问生物物理所

发布时间:2012年07月20日

  7月19日下午,应中国科学院生物物理研究所张荣光研究员的邀请,国家蛋白质科学(上海)研究中心主任雷鸣博士来生物物理所进行学术交流活动。雷鸣博士同时还是美国密歇根大学医学院生物化学系教授,美国霍华德·休斯医学研究所青年科学家支持项目入选者。雷鸣博士在生物物理所与许瑞明、李国红等研究员做了深入交流,并在生物物理所9501会议室做了题为“Structural Studies of MLL Histone Methyltransferase Complexes”的精彩学术报告。报告由张荣光研究员主持,吸引了从事结构生物学研究的众多同学与老师。

  雷鸣博士早期主要从事端粒相关的研究。众所周知,端粒与细胞凋亡之间有着密不可分的关联,可以说是细胞生命的计数器。雷鸣博士在报告的一开始首先简要回顾了他在端粒领域的研究成果,主要是对于shelterin复合物的结构与功能研究。Shelterin复合物是位于端粒区域的一个蛋白-核酸复合物,其中含有6种不同的蛋白质,主要作用是维持并保护端粒,抑制不当的DNA损伤修复发生在端粒区域。雷鸣博士的研究组解析了其中若干个蛋白组分的三维晶体结构,深入揭示了shelterin复合物的作用机制。

  雷鸣博士在接下来的报告中主要介绍了他近年的研究方向,组蛋白甲基转移酶。雷鸣博士在这方面重点研究的蛋白质是mixed-lineage leukemia(MLL),一种与白血病紧密相关的蛋白质。MLL属于组蛋白H3K4甲基转移酶家族的SET家族。该蛋白在细胞内表达之后,会被切成N端和C端两部分,再重新组合成一个复合物,通过与多种蛋白的相互作用,行使甲基转移的调控作用。

  雷鸣博士的研究组发现,MLL1和该家族其它成员有显著的差别,其功能更依赖于相关蛋白因子的存在。进一步的,雷鸣博士的研究组解析了MLL3的SET结构域-Ash2L的SPRY结构域-RbBP5的AA结构域的复合物结构、Menin-MLL1的复合物结构、以及Menin-LEDGF-MLL1肽段的复合物结构等包含MLL家族成员的蛋白质复合物结构。这一系列的结构生物学研究成果部分阐明了MLL蛋白在细胞内受调控的机制,为人类攻克白血病这个难关提供了新的诊疗思路。

  在报告的最后,雷鸣博士简要地介绍了他目前担任主任的国家蛋白质科学(上海)研究中心的情况。作为上海地区未来最先进、最全面的蛋白质研究机构,该中心将能够带动上海地区的蛋白质研究水平,与生物物理所互通有无,互为补充。

  最后,到场师生向雷鸣博士提出了很多问题,有关于学术的,也有关于科研事业的,气氛非常热烈。

  本周末,雷鸣博士还将参加生物物理所生物大分子国家重点实验室的夏季PI会议,与生物物理所研究人员进行更进一步的深入交流。

雷鸣博士  会场 
雷鸣博士报告   合影

 

(供稿:张荣光研究组)

(摄影:王强)

 

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