美加州伯克利学院Carlos J.Bustamante教授来访生物物理所

　　2013年8月24日下午，应中科院生物物理所秦燕研究员的邀请，美国加州伯克利学院分子与细胞生物学系Carlos J. Bustamante教授来我所做学术交流活动，在9501会议室做了题为“Division of Labor and Coordination Among the Subunits of a Viral Ring ATPase”的学术报告。报告由秦燕研究员主持，研究所的科研人员以及所内外广大学生聆听了报告。作为北京生命科学研究院精品讲座和生物物理所建所55周年所庆的系列活动，本次学术报告得到了北京生命科学研究院和生物物理所的大力支持。 

　　Bustamante教授是世界著名的生物物理学家，美国科学院院士，也是全球规模最大的非盈利性医学研究所兼基金会-Howard Hughes Medical Institute中多领域交叉学科的代表性人物。利用单分子可视化方法，在世界上首次测定了单根DNA分子的弹性，开启了生物单分子力学研究的热潮。2004年获得Alexander Hollaender生物物理学奖。 

　　报告中，Bustamante教授提到ASCE超级家族的环状三磷核苷酶（Ring NTPases）是在细胞体内有着很多重要功能的分子机器，但它们如何协调与耦合各个亚基的化学反应与机械运动是一直很难用传统生化方法解决的问题。Bustamante 教授在报告中介绍了他们利用高分辨单分子光镊技术对噬菌体φ29的DNA packaging motor研究获得的进展。φ29 packaging motor是环形五聚ATP酶，能驱动DNA的移位（translocation），每一个循环会交替出现两种阶段：稳定期（stationary）和爆发期（burst）。Bustamante 教授的团队通过加入多种核苷酸类似物来针对性的打乱（perturb）其化学转换（chemical transitions）过程，利用光镊记下其移位的动力学曲线，然后分析其详细过程与机制。他们发现ATP水解发生于爆发期，而ADP的释放与ATP结合则是在稳定期的间歇（dwell）以一种交替（interlace）的方式进行。最有意思的是φ29 packaging motor的五个亚基表现出了高度的协同性以及令人吃惊的分工。尽管这五个亚基都能再结合并水解ATP，但只有其中四个参与了移位（translocation），另外一个亚基则扮演者ATP依赖的调控角色。

（供稿：施立楠）

（摄影：王强）