2008年2月20日Nature china在研究亮点栏目发表评论，题目为：胰凝乳蛋白酶B，并非只是消化酶。评论了杨福愉课题组在胰凝乳蛋白酶B领域的最新工作。
一直以来，胰凝乳蛋白酶B被认为是仅由胰脏分泌的消化酶。杨福愉组用多种层析方法从鼠肝溶酶体中纯化出了一种微量的蛋白酶，该蛋白酶分子量为25-kDa，在中性pH条件下具有极强的Bid剪切活性，可将Bid剪切为tBid，而生成的tBid可诱导线粒体快速释放细胞色素c。经长期探索并通过质谱分析及生化研究，该蛋白酶被鉴定为胰凝乳蛋白酶B (1)。
随后，他们进行了一系列实验验证其在肝脏溶酶体中的表达。蛋白质印迹分析及免疫荧光成像实验证明鼠肝溶酶体中确有胰凝乳蛋白酶B的表达。后续研究还发现，在细胞凋亡因素（如用TNF-a处理细胞）作用下，胰凝乳蛋白酶B可从溶酶体中释放到胞浆中。用BioPorter试剂将外源重组胰凝乳蛋白酶B转入细胞可诱导线粒体释放细胞色素c，并诱导细胞凋亡，提示胰凝乳蛋白酶B从溶酶体中释放后可通过线粒体途径引发细胞凋亡。进一步的实验表明，用胰凝乳蛋白酶B的抑制剂处理细胞，或用siRNA下调胰凝乳蛋白酶B的表达均可显著抑制TNF-a 诱导的细胞凋亡。这些实验结果首次证明胰凝乳蛋白酶B不仅是一种仅由胰脏分泌的消化酶，更是一种可以在细胞凋亡过程中起重要作用的蛋白酶。
原文详见：http://www.nature.com/nchina/2008/080220/full/nchina.2008.32.html
（供稿：科技处，董先智）
（2008年4月8日）
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