许瑞明研究组在CRIT REV BIOCHEM MOL发表特邀综述文章

　　2012年11月27日，Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology（CRIT REV BIOCHEM MOL ）杂志在线发表了许瑞明研究组题为“Structure and Function of the BAH Domain in Chromatin Biology”的特邀综述文章。详见网址：

　　http://informahealthcare.com/doi/pdf/10.3109/10409238.2012.742035。

　　BAH domain (Bromo Adjacent Homology domain)是一类广泛参与染色质生物功能、包含约120-140个氨基酸残基、具有特征三维结构的结构域。最早在鸡Polybromo蛋白中发现（Nicolas & Goodwin, 1996），功能性质未知，只因位置靠近Bromo结构域而得名。随着越来越多的BAH结构域被鉴定，发现BAH结构域广泛参与了染色质的生物功能，如核小体重构、DNA甲基化及组蛋白修饰识别等。

　　2002年，许瑞明课题组解析了酵母复制原点识别蛋白Orc1 N-端BAH结构域的三维晶体结构（Zhang et al., 2002），揭开了BAH结构域的神秘面纱。在随后的10年中，先后又有鸡Polybromo-BAH1（Oliver et al., 2005），酵母Sir3-BAH（Connelly et al., 2006; Hou et al., 2006），鼠DNAMT1-BAH1，DNAMT1-BAH2（Song et al., 2011）和鼠Orc1-BAH（Kuo et al., 2012）的三维结构报道。已知的6种BAH结构域都具有保守的β-sheet核心结构，作为一个支架介导蛋白质-蛋白质的相互作用，β-strand连接处的loop区域及其他非保守的结构域（如H domain）则是功能特异的决定部位。

　　该篇文章综述了近年来关于BAH结构域结构研究的进展，并通过结构与功能关系的分析，详细介绍了了BAH结构域在介导蛋白质-蛋白质相互作用、组蛋白甲基化修饰的识别以及与核小体结合等过程中发挥的重要作用及其结构机理（详见图解）。

　　该项工作得到科技部、国家自然科学基金委员会和中国科学院的资助。

　　图解：A.酵母Orc1蛋白BAH结构域与Sir1蛋白的相互作用，相互作用部位集中在非保守的H domain及BAH loop区；B. 酵母Sir3蛋白BAH结构域与核小体复合体的晶体结构，一个核小体结合了2个BAH，相互作用的部位集中在保守的BAH domain；C.鼠Orc1蛋白BAH结构域与组蛋白H4K20甲基化修饰的特异识别，BAH domain形成了芳香疏水口袋，包围了二甲基化修饰的赖氨酸残基。

（供稿：许瑞明课题组）